Kleksa

НМТ 2027 · біологія

Білки й ферменти: будова, функції, денатурація

Білки — тема, де програма ЗНО з біології вимагає розуміти будову й рівні їхньої структури, розрізняти функції, пояснювати принцип роботи ферментів і відрізняти денатурацію від ренатурації. Матеріал розкладено на два рисунки, три таблиці й опис досліду, а завдання наприкінці готують до НМТ з біології.

На НМТ: щороку 2023–2026, завдань: 9 у 6 варіантах.

Коротко

головне кількома реченнями
  • Білок — біополімер із амінокислот, а властивості його молекули задає порядок амінокислот у ланцюгу.
  • Структуру білка описують чотирма рівнями: від послідовності амінокислот до об’єднання кількох ланцюгів.
  • Білки виконують різні функції: прискорюють реакції, переносять речовини, будують клітини, захищають, регулюють.
  • Ферменти прискорюють реакції завдяки активному центру, а їхня активність залежить від температури й pH.
  • Денатурація руйнує просторову форму білка, а ренатурація її відновлює.

Тест НМТ з біології має 30 завдань, на виконання відведено орієнтовно 60 хвилин, найбільша кількість тестових балів — 46. Завдання 1–24 мають чотири варіанти й одну правильну відповідь (0–1 бал); у завданнях 25–28 треба поєднати чотири рядки з п’ятьма варіантами (бал за кожну правильну пару, 0–4); у завданнях 29–30 треба вибрати по одному варіанту в кожній із трьох груп (бал за кожну групу, 0–3).

Амінокислоти й чотири рівні структури

Білки — біополімери, мономерами яких є амінокислоти. Кожна амінокислота має аміногрупу, карбоксильну групу й радикал, що відрізняє її від інших; у білках трапляється двадцять різних амінокислот. Сусідні амінокислоти сполучає пептидний зв’язок: карбоксильна група однієї реагує з аміногрупою наступної, і виділяється молекула води. Ланцюг із багатьох амінокислот називають поліпептидним.

Структуру білка описують чотирма рівнями. Первинна — це порядок амінокислот у ланцюгу, його визначає ген. Вторинна — спіраль чи складчастий шар, утримані водневими зв’язками. Третинна — просторова форма всього ланцюга: її тримають водневі й йонні зв’язки, гідрофобна взаємодія та дисульфідні містки між залишками амінокислоти цистеїну. Четвертинна є лише в тих білків, що складаються з кількох ланцюгів. Порядок амінокислот визначає й решту рівнів, тому один змінений залишок може змінити форму молекули.

первиннавториннатретинначетвертинна
РівеньЩо описуєЩо тримає
первиннапорядок амінокислот у ланцюгупептидні зв’язки
вториннаспіраль або складчастий шарводневі зв’язки основи ланцюга
третиннаформа всього ланцюгаводневі, йонні, дисульфідні зв’язки, гідрофобна взаємодія
четвертиннаоб’єднання кількох ланцюгівпереважно слабкі взаємодії між ланцюгами

Форма білків і їхні функції

За формою молекули білки діляться на глобулярні, згорнуті в компактну кулю, і фібрилярні, витягнуті в нитку. Глобулярні — більшість ферментів і гемоглобін, фібрилярні — опорні білки на кшталт кератину. Біологічна роль залежить від форми: зміни її, і білок часто перестане працювати.

Одну функцію виконує цілий клас білків, тому її зазвичай записують разом із типовим прикладом. Порівняй у таблиці функції й приклади: за назвою білка згадуй його функцію, а за функцією — тип білків, що її виконують.

ФункціяЩо відбуваєтьсяПриклад
каталітичнаприскорення реакційпепсин, трипсин
транспортнаперенесення речовингемоглобін, альбумін
структурнабудівництво клітин і тканинкератин, тубулін
руховаскорочення, рухактин
захиснарозпізнавання й знешкодження чужорідногоімуноглобуліни
регуляторнакоординація роботи системінсулін, глюкагон
резервназапас живлення для зародка й проросткабілки насіння бобових, білок курячого яйця

Як працюють ферменти

Ферменти — біологічні каталізатори, переважно білки, хоча серед них є й молекули РНК. Реагенти, з якими фермент працює, називають субстратами. Субстрат сполучається з активним центром — невеликою ділянкою, форма якої йому відповідає; з’являється комплекс ферменту й субстрату, у ньому реакція йде швидше, а продукти відокремлюються. Сам фермент у реакції не витрачається, тому діє знову й знову. Така відповідність і є причиною специфічності: фермент діє на певний субстрат або тип реакції.

Деяким ферментам потрібні помічники. Кофактори — йони металів, коферменти — органічні молекули, які сполучаються з ферментом і допомагають реакції. Найчастіше їх постачають вітаміни. Швидкість реакції залежить від температури й pH: за оптимальних значень вона найвища, у крайніх зменшується, а надто висока температура й крайні значення pH денатурують білок. Нижче графік із умовними даними для одного ферменту.

10203040502550751000t, °Cvумовні даніоптимум
ВластивістьЩо це означає
специфічністьфермент діє на певний субстрат або тип реакції
прискорення реакціїфермент знижує енергію активації
незмінністьпісля реакції фермент лишається таким самим і діє знову
залежність від температуриє оптимум; надто висока температура денатурує білок
залежність від pHє оптимум; крайні значення змінюють форму активного центру

Денатурація й ренатурація

Денатурація — втрата білком природної просторової структури під дією нагрівання, сильних кислот чи лугів, концентрованих солей, солей важких металів, органічних розчинників. Пептидні зв’язки при цьому лишаються, тож первинна структура зберігається, а втрачається та форма, від якої залежить функція. Для ферменту це означає зміну активного центру: субстрат більше не сполучається, і реакція зупиняється.

Якщо первинна структура збережена, а умови повернулися, білок інколи відновлює форму; це ренатурація. Руйнування самого ланцюга амінокислот — вже деструкція, і воно необоротне. Не плутай ці процеси: денатурація нічого не відриває від ланцюга, вона його розгортає.

Дослідження

дослід і контроль
Як поставити дослід із цієї теми: що перевіряють, як його ставлять і що з нього випливає.
Питання дослідження
Чи впливає нагрівання на здатність тканини картоплі розкладати Гідроген пероксид?
Що змінюють
варіння шматочка картоплі
Як ставлять дослід
Візьми два однакові шматочки картоплі. Один залиш сирим, другий вари п’ять хвилин і остуди. Розімни кожен окремо, поклади в дві чисті склянки, залий 3-відсотковим розчином Гідроген пероксиду так, щоб картоплю було вкрито, і спостерігай.
Контроль
сирий шматочок картоплі
Результат
Сира картопля виділяє бульбашки, а варена — дуже мало бульбашок або жодної.
Висновок
У сирій картоплі працює фермент каталаза: він розкладає Гідроген пероксид на воду й кисень, а кисень видно як бульбашки. Варіння змінює просторову структуру білка, фермент денатурує й перестає прискорювати реакцію.

Терміни

конформація
Просторова форма молекули білка, від якої залежить її біологічна функція.
ферменти
Біологічні каталізатори, що прискорюють реакції в клітині; переважно білки, але бувають і РНК.
активний центр ферменту
Ділянка молекули ферменту, до якої сполучається субстрат і де відбувається реакція.
коферменти
Органічні молекули, які допомагають ферменту працювати, часто походять від вітамінів.
денатурація
Втрата білком природної просторової структури без руйнування ланцюга амінокислот.
ренатурація
Відновлення втраченої природної структури білка, можливе, якщо первинна структура збережена.
субстрат
Речовина, до якої сполучається фермент і яку він перетворює на продукти.
пептидний зв’язок
Зв’язок між карбоксильною групою однієї амінокислоти й аміногрупою наступної в білковому ланцюгу.

Завдання з НМТ

джерело: УЦОЯО
Справжнє завдання з тесту НМТ, слово в слово. Виконай його, перш ніж читати пояснення.
Завдання з тесту УЦОЯОНМТ

НМТ 2024, біологія, варіант 1, завдання 4

Завдання 4. (0–1)

Одну з ферментативних реакцій організму людини дослідили in vitro (поза організмом). За результатами дослідження побудували графік залежності швидкості (в умовних одиницях) цієї реакції від температури (див. рисунок). Ознайомтеся з можливими поясненнями (І, ІІ) залежності, відображеної на графіку. І. Швидкість ферментативної реакції максимальна за нормальної температури тіла людини. ІІ. Припинення ферментативної реакції за температури 60 °С зумовлене денатурацією білка. Чи є поміж них правильні?
УЦОЯО

Джерело: УЦОЯО, НМТ 2024, біологія, варіант 1 (Офіційний звіт про проведення НМТ у 2024 році, том II), завдання 4. Відповідь — за ключем УЦОЯО. · Звіт УЦОЯО з цим завданням

Перевір себе

перевіриш одразу
Обери відповідь і одразу перевір її: під завданням з’явиться пояснення. Як на НМТ, за пари й групи рахується бал за кожну правильну.
НМТ

Завдання 2. (0–1)

Зміна структури колагену – основного органічного складника кісткової тканини – може призводити до зменшення пружності, міцності кісток та їхньої ламкості. Позначте назву мономерів, з яких організми синтезують колаген.

Завдання 2 з тесту НМТ 2026 року (біологія, варіант 1, УЦОЯО) — пояснення Kleksa

завдання Kleksa

Завдання 1. (0–1)

Амілаза слини працює в майже нейтральному середовищі. У шлунку середовище дуже кисле. Що станеться з активністю цього ферменту в шлунку?

Завдання, написане для цієї сторінки, — пояснення Kleksa.

завдання Kleksa

Завдання 2. (0–1)

Прочитай твердження. І. Кофермент — органічна молекула, яка допомагає ферменту працювати. ІІ. Фермент, який прискорив реакцію, лишається незмінним і може діяти знову. Чи є поміж них правильні?

Завдання, написане для цієї сторінки, — пояснення Kleksa.

завдання Kleksa

Завдання 3. (0–3)

Молекула гемоглобіну складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів, кожен із яких має власну просторову форму. Схарактеризуй її структуру. У кожній групі (1–3) позначте один правильний варіант.
Згортання одного ланцюга в компактну глобулу відповідає рівню
Об’єднання чотирьох ланцюгів в одну молекулу відповідає рівню
Після денатурації гемоглобіну за нагрівання зберігається

Завдання, написане для цієї сторінки, — пояснення Kleksa.

Більше завдань: пройди безкоштовно справжній тест НМТ 2026 року

Типові помилки

тут найлегше втратити бал
  • Думати, що денатурація розриває пептидні зв’язки. Вона змінює просторову форму, а порядок амінокислот лишається, тому ренатурація можлива, якщо умови повернулися.
  • Плутати рівні структури: вторинна стосується ділянок ланцюга, третинна — усього ланцюга, а четвертинної в білка з одного ланцюга немає.
  • Вважати, що фермент витрачається в реакції. Він прискорює її й лишається незмінним, тому одна молекула ферменту діє на багато молекул субстрату.
  • Ставити ферменти й гормони в одну групу за функцією. Фермент прискорює реакцію, гормон передає сигнал, хоча багато гормонів теж білки.

Запам’ятай

  • Білок: біополімер із амінокислот, їхній порядок задає форму.
  • Первинна структура: порядок амінокислот, ковалентні пептидні зв’язки.
  • Четвертинна структура є лише в білків з кількох ланцюгів.
  • Фермент: активний центр, субстрат, оптимум температури й pH.
  • Денатурація змінює форму, а не порядок амінокислот.

Запитання й відповіді

  1. 1.Чому денатурація не руйнує первинну структуру?+
    Відп.:Первинну структуру тримають пептидні зв’язки, а сильні чинники денатурації, як-от нагрівання чи крайній pH, діють переважно на слабкі водневі й йонні зв’язки та гідрофобну взаємодію. Тому ланцюг амінокислот лишається, а розгортається лише його форма. Через це ренатурація інколи можлива.
  2. 2.Чи всі ферменти є білками?+
    Відп.:Більшість ферментів — білки, або білки з небілковими помічниками. Але біологічними каталізаторами бувають і молекули РНК. Тож «фермент» і «білок» — не синоніми, а перелік білкових ферментів значно довший за перелік РНК-ферментів.
  3. 3.Чим кофермент відрізняється від кофактора?+
    Відп.:Кофактор — неорганічний помічник, наприклад йон металу. Кофермент — органічна молекула, нерідко похідна вітаміну. Обидва сполучаються з ферментом і допомагають йому працювати, а без них багато ферментів не діє.
  4. 4.Чому швидкість ферментативної реакції падає за високої температури?+
    Відп.:Підвищення температури загалом прискорює реакції, і з ферментативними так буває до оптимуму. Поза оптимальним діапазоном зв’язки в активному центрі змінюються, і він гірше сполучає субстрат. За високої температури фермент денатурує, і реакція сповільнюється, а потім зупиняється.
  5. 5.Чому форма білка така важлива?+
    Відп.:Функція білка залежить від його просторової форми. Фермент сполучається з субстратом лише в активному центрі потрібної форми, а транспортний білок утримує перенесену речовину в певній ділянці. Якщо форма змінилась, функція втрачається.
  6. 6.Яка різниця між глобулярними й фібрилярними білками?+
    Відп.:Глобулярні згорнуті в компактну кулю, до них належать більшість ферментів і гемоглобін. Фібрилярні мають витягнуту нитчасту форму, вони передусім опорні. Форма тісно пов’язана з роллю білка.

Дивись також

Уся біологія НМТ за темами

Джерела

Сайт не пов’язаний з Українським центром оцінювання якості освіти. Завдання з позначкою „НМТ“ — з офіційних звітів УЦОЯО; пояснення до них і решту завдань на сторінці написали ми.

Сторінку перевірено 2 листопада 2026 р.

Завдання останнє.

Пройди безкоштовно справжній тест НМТ 2026 року з біології: 30 завдань УЦОЯО, орієнтовно 60 хвилин, результат у тестових балах і за шкалою 100–200.