Budowa białek: wiązanie peptydowe, struktura i denaturacja białek

Aminokwas ma przy węglu centralnym grupę aminową, grupę karboksylową i resztę boczną, która decyduje o jego właściwościach. W białkach występuje dwadzieścia aminokwasów. Reszta może być hydrofobowa, polarna albo naładowana, a w cysteinie zawiera grupę –SH, zdolną do tworzenia mostków.

Grupa karboksylowa jednego aminokwasu i grupa aminowa następnego tworzą wiązanie peptydowe, a przy jego powstaniu odłącza się cząsteczka wody. Dwa aminokwasy dają dipeptyd, wiele – polipeptyd. Wiązanie peptydowe jest kowalencyjne i mocne, dlatego łańcuch przetrwa czynniki, które rozerwą słabsze oddziaływania.

Mostek disiarczkowy powstaje, gdy dwie grupy –SH reszt cysteiny utleniają się do wiązania –S–S–. Każdy mostek zużywa więc dokładnie dwie reszty cysteiny i żadna reszta nie może należeć do dwóch mostków. Największa możliwa liczba mostków to połowa liczby reszt cysteiny, zaokrąglona w dół.

Przykład: białko z dwunastoma resztami cysteiny może mieć sześć mostków, a z jedenastoma – pięć, bo jedna reszta zostanie bez pary. Mostki mogą łączyć reszty jednego łańcucha (struktura III-rzędowa) albo reszty różnych łańcuchów, ale sama obecność mostka nie rozstrzyga o rzędowości. Metionina też zawiera siarkę, jednak mostków nie tworzy.

Gotowanie, skrajne pH, metale ciężkie, alkohol czy mocznik niszczą słabe oddziaływania, które utrzymują strukturę II-, III- i IV-rzędową. Białko traci kształt, a z nim aktywność: to denaturacja. Sekwencja aminokwasów zostaje nienaruszona, dlatego po usunięciu czynnika białko czasem zwija się z powrotem i odzyskuje funkcję.

Koagulacja następuje, gdy zdenaturowane cząsteczki sklejają się i tworzą nierozpuszczalne skupiska. Tak białko jaja kurzego staje się białe i sztywne po ugotowaniu, a tego procesu nie da się cofnąć. Dlatego w doświadczeniu opisz najpierw, co się stało z kształtem białka, a dopiero potem, czy zmiana jest odwracalna.