Kleksa

Matura 2027 · chemia, poziom rozszerzony

Aminy, aminokwasy, peptydy i białka: jon obojnaczy i wiązanie peptydowe

Podstawa programowa wymaga, żebyś opisywał budowę i zasadowe właściwości amin, wyjaśniał, dlaczego aminokwasy tworzą jony obojnacze, pisał równania kondensacji aminokwasów do peptydów i odróżniał białka po ich reakcjach. Tak przygotujesz się do tej części matury z chemii na poziomie rozszerzonym.

Na maturze 2023–2026: w każdej z 4 sesji, zadań: 8.

W skrócie

najważniejsze w kilku zdaniach
  • Aminy są pochodnymi amoniaku. Ich rzędowość zależy od liczby grup węglowodorowych przy atomie azotu, a wolna para elektronowa azotu przyjmuje proton.
  • Aminy alifatyczne są mocniejszymi zasadami od amoniaku, a fenyloamina (anilina) znacznie słabszą, bo wolna para azotu oddziałuje z pierścieniem benzenowym.
  • W wodzie α-aminokwas jest jonem obojnaczym. Przy pH niższym od jego punktu izoelektrycznego przeważa kation, przy wyższym anion.
  • Wiązanie peptydowe −CO−NHX−\ce{-CO-NH-} powstaje w kondensacji grupy karboksylowej jednego aminokwasu z grupą aminową drugiego; peptyd z nn reszt ma n−1n - 1 takich wiązań.
  • Reakcja biuretowa wykrywa wiązania peptydowe, a ksantoproteinowa pierścienie aromatyczne. Sole metali ciężkich i wysoka temperatura denaturują białko, stężony roztwór soli lekkiego metalu je wysala.

Egzamin maturalny z chemii na poziomie rozszerzonym trwa 180 minut; za cały arkusz można uzyskać 60 punktów. W arkuszu jest około 45 poleceń: zadania zamknięte (wielokrotnego wyboru, prawda–fałsz, na dobieranie) i otwarte (z luką, krótkiej i rozszerzonej odpowiedzi), w tym co najmniej jedno zadanie problemowe za 4–5 punktów. Podczas egzaminu możesz korzystać z „Wybranych wzorów i stałych fizykochemicznych”, linijki i kalkulatora naukowego.

Aminy: budowa i rzędowość

Aminy to organiczne pochodne amoniaku, w których grupy węglowodorowe zastąpiły jeden, dwa albo trzy atomy wodoru. O rzędowości aminy decyduje liczba tych grup przy atomie azotu: propyloamina CHX3−CHX2−CHX2−NHX2\ce{CH3-CH2-CH2-NH2} jest pierwszorzędowa, dietyloamina (CHX3−CHX2)X2NH\ce{(CH3-CH2)2NH} drugorzędowa, trietyloamina (CHX3−CHX2)X3N\ce{(CH3-CH2)3N} trzeciorzędowa. Przy rysowaniu wzoru elektronowego zaznacz kreską wolną parę elektronową azotu: to ona sprawia, że cząsteczka przyjmuje proton.

Amina alifatyczna ma grupę aminową przy atomie węgla łańcucha, a fenyloamina (anilina) przy pierścieniu benzenowym. Różnica ma skutki. Grupa alkilowa przekazuje azotowi gęstość elektronową, więc jego wolna para jest chętniej oddawana protonowi. W anilinie ta para częściowo przechodzi na pierścień, jest mniej dostępna i zasadowość spada. Amoniak, bez żadnego podstawnika, leży pomiędzy aminami alifatycznymi i aromatycznymi.

NHHHNHCH₃H

Zasadowość amin i ich reakcje

Aminy są słabymi zasadami Brønsteda: biorą proton od cząsteczek wody, a równowaga CHX3−NHX2+HX2O⇌CHX3−NHX3X++OHX−\ce{CH3-NH2 + H2O <=> CH3-NH3+ + OH-} leży po stronie substratów. Im większa stała KbK_{\mathrm{b}}, tym mocniejsza zasada. Stałe odczytasz z tablic, które masz na egzaminie. Tabela pokazuje, jakie pH ma roztwór o stężeniu 0,10 mol⋅dm−30{,}10\ \mathrm{mol \cdot dm^{-3}}; obliczono je z równania Kb=K_{\mathrm{b}} ={}x2/(c−x) x^2 / (c - x), gdzie x=[OHX−]x = [\ce{OH-}].

Z mocnym kwasem amina reaguje do końca: CHX3−NHX2+HX3OX+→CHX3−NHX3X++HX2O\ce{CH3-NH2 + H3O+ -> CH3-NH3+ + H2O}. Powstaje sól, związek jonowy, dlatego aminy źle rozpuszczalne w wodzie rozpuszczają się w kwasach. Z kwasem karboksylowym amina daje sól karboksylanową, np. CHX3−NHX2+CHX3−COOH→CHX3−NHX3X++CHX3−COOX−\ce{CH3-NH2 + CH3-COOH -> CH3-NH3+ + CH3-COO-}. Papierek uniwersalny zabarwia się w roztworze aminy na niebiesko, a roztwór acetamidu CHX3−CO−NHX2\ce{CH3-CO-NH2} nie zmienia jego barwy, bo grupa karbonylowa odciąga od azotu wolną parę elektronową.

ZasadaKb w 25 °CpH roztworu 0,10 mol · dm⁻³
amoniak NH₃1,78 · 10⁻⁵11,12
metyloamina CH₃NH₂4,57 · 10⁻⁴11,82
dimetyloamina (CH₃)₂NH5,37 · 10⁻⁴11,85
trimetyloamina (CH₃)₃N6,31 · 10⁻⁵11,39
anilina C₆H₅NH₂7,41 · 10⁻¹⁰8,93

Aminokwasy: szereg L i jon obojnaczy

Aminokwasy białkowe są α-aminokwasami: grupa aminowa i grupa karboksylowa są przyłączone do jednego atomu węgla, a reszta cząsteczki, R, to łańcuch boczny. Wzór ogólny to R−CH(NHX2)−COOH\ce{R-CH(NH2)-COOH}. Poza glicyną, której łańcuch boczny to atom wodoru, atom węgla α jest centrum stereogenicznym. Wszystkie aminokwasy białkowe należą do szeregu konfiguracyjnego L: w projekcji Fischera, z grupą COOH\ce{COOH} u góry, grupa aminowa stoi po lewej stronie.

Grupa COOH\ce{COOH} jest kwasem, a grupa NHX2\ce{NH2} zasadą, więc w wodzie proton przechodzi z pierwszej na drugą. Powstaje jon obojnaczy o ładunku dodatnim i ujemnym, np. CHX2(NHX3X+)−COOX−\ce{CH2(NH3+)-COO-} dla glicyny. Taki jon jest amfiprotyczny. W kwasie przyjmuje proton: CHX2(NHX3X+)−COOX−+HX3OX+⇌CHX2(NHX3X+)−COOH+HX2O\ce{CH2(NH3+)-COO- + H3O+ <=> CH2(NH3+)-COOH + H2O}, a w zasadzie go oddaje: CHX2(NHX3X+)−COOX−+OHX−⇌CHX2(NHX2)−COOX−+HX2O\ce{CH2(NH3+)-COO- + OH- <=> CH2(NH2)-COO- + H2O}. Wzór R−CH(NHX2)−COOH\ce{R-CH(NH2)-COOH} jest więc tylko skrótem: w roztworze wodnym takich cząsteczek praktycznie nie ma.

Która forma aminokwasu przeważa przy danym pH

Tablice podają dla glicyny pKa\mathrm{p}K_{\mathrm{a}} grupy karboksylowej 2,34 i sprotonowanej grupy aminowej 9,58. Przy pH niższym od 2,34 przeważa kation, przy pH wyższym od 9,58 anion, a pomiędzy nimi jon obojnaczy. Przy pH równym któremuś z tych pKa\mathrm{p}K_{\mathrm{a}} obie sąsiednie formy występują w stosunku 1 : 1. Przy pH 7,00 jonem obojnaczym jest około 99,7 % cząsteczek glicyny.

Punkt izoelektryczny pI to pH, przy którym cząsteczki aminokwasu są jako całość elektrycznie obojętne. Dla aminokwasu z obojętnym łańcuchem bocznym leży w połowie między dwoma pKa\mathrm{p}K_{\mathrm{a}}: dla glicyny (2,34+9,58)/2=(2{,}34 + 9{,}58) / 2 ={}5,96 5{,}96, a tablice podają 5,97. Łańcuch boczny z grupą kwasową obniża pI, z zasadową go podwyższa. Gdy pH roztworu jest niższe od pI, aminokwas ma ładunek dodatni; gdy wyższe, ujemny.

246810120,510pHudziałkationjon obojnaczyanion
AminokwaspI w tablicachGrupa w łańcuchu bocznym
kwas asparaginowy2,77kwasowa
kwas glutaminowy3,22kwasowa
glicyna5,97brak
histydyna7,59słabo zasadowa
lizyna9,74zasadowa
arginina10,76zasadowa

Peptydy i wiązanie peptydowe

Wiązanie peptydowe −CO−NHX−\ce{-CO-NH-} powstaje w reakcji kondensacji: grupa karboksylowa jednego aminokwasu i grupa aminowa drugiego odłączają cząsteczkę wody. Glicyna HX2N−CHX2−COOH\ce{H2N-CH2-COOH} i alanina HX2N−CH(CHX3)−COOH\ce{H2N-CH(CH3)-COOH} odłączają cząsteczkę wody i powstaje dipeptyd Gly-Ala: HX2N−CHX2−CO−NH−CH(CHX3)−COOH\ce{H2N-CH2-CO-NH-CH(CH3)-COOH}. Sekwencję czyta się od N-końca, czyli reszty z wolną grupą aminową, do C-końca, reszty z wolną grupą karboksylową. Gly-Ala i Ala-Gly to różne związki.

Z nn reszt aminokwasów powstaje n−1n - 1 wiązań peptydowych i tyle samo cząsteczek wody. Dlatego masę molową peptydu obliczasz jako sumę mas aminokwasów pomniejszoną o (n−1)⋅18,0 g⋅mol−1(n - 1) \cdot 18{,}0\ \mathrm{g \cdot mol^{-1}}; dla Gly-Ala: 75,1+89,1−18,0=75{,}1 + 89{,}1 - 18{,}0 ={}146 g⋅mol−1 146\ \mathrm{g \cdot mol^{-1}}. Hydroliza przebiega odwrotnie: każde wiązanie peptydowe przyłącza cząsteczkę wody, a z peptydu o nn resztach powstaje nn aminokwasów. Zapisując ich wzory półstrukturalne, sprawdź w poleceniu, czy chodzi o wolne aminokwasy, czy o jony.

Białka: struktura, denaturacja i wysalanie

Białka to polipeptydy o dużych masach cząsteczkowych. Struktura drugorzędowa, helisa α lub harmonijka β, jest stabilizowana wiązaniami wodorowymi między grupami C=O\ce{C=O} i N−H\ce{N-H} wiązań peptydowych. Strukturę trzeciorzędową, czyli przestrzenne ułożenie całego łańcucha, utrzymują wiązania jonowe, mostki disiarczkowe −S−SX−\ce{-S-S-} między resztami cysteiny, wiązania wodorowe i oddziaływania van der Waalsa.

Denaturacja niszczy strukturę drugo- i trzeciorzędową, ale nie rozrywa wiązań peptydowych; jest nieodwracalna. Wysalanie strąca białko stężonym roztworem soli metalu lekkiego, a po dodaniu wody osad się rozpuszcza, bo struktura zostaje nienaruszona.

CzynnikCo dzieje się z białkiemOdwracalne?
sole metali ciężkich, np. Cu²⁺, Pb²⁺denaturacjanie
wysoka temperaturadenaturacjanie
etanoldenaturacjanie
stężony roztwór NaClwysalanietak

Doświadczenie

obserwacje i wniosek
Doświadczenie z tego działu tak, jak opisuje je CKE: cel, odczynniki, obserwacje, równanie reakcji i wniosek.

Doświadczenie 1

białkoglicynaIII
Cel doświadczenia
Wykrycie wiązań peptydowych w białku (reakcja biuretowa).
Odczynniki
probówka I: wodny roztwór białka jaja kurzego; probówka II: wodny roztwór glicyny; do obu probówek dodano roztwór wodorotlenku sodu, a następnie kilka kropli roztworu CuSOX4\ce{CuSO4}
Obserwacje
W probówce I roztwór zabarwił się na fioletowo. W probówce II fioletowe zabarwienie nie pojawiło się, roztwór pozostał niebieski.
Równanie reakcji
w zasadowym roztworze powstaje wodorotlenek miedzi(II): CuX2++2 OHX−→Cu(OH)X2\ce{Cu^2+ + 2OH- -> Cu(OH)2}; fioletową barwę daje jego kompleks z atomami azotu wiązań peptydowych
Wniosek
Białko zawiera wiązania peptydowe, a glicyna, która jest pojedynczym aminokwasem, ich nie ma.
Uwaga
Barwę dają związki z co najmniej dwoma wiązaniami peptydowymi, więc dipeptyd jej nie wywoła.

Doświadczenie 2

białkoglicynaIII
Cel doświadczenia
Wykrycie w białku aminokwasów aromatycznych (reakcja ksantoproteinowa).
Odczynniki
probówka I: wodny roztwór białka jaja kurzego; probówka II: wodny roztwór glicyny; do obu probówek dodano stężony roztwór kwasu azotowego(V) i ogrzano ich zawartość
Obserwacje
W probówce I pojawiło się żółte zabarwienie. W probówce II zawartość pozostała bezbarwna.
Równanie reakcji
nitrowanie pierścienia reszty tyrozyny, w której R to −CHX2−CH(NHX2)−COOH\ce{-CH2-CH(NH2)-COOH}: HO−CX6HX4−R+HNOX3→HO−CX6HX3(NOX2)−R+HX2O\ce{HO-C6H4-R + HNO3 -> HO-C6H3(NO2)-R + H2O}
Wniosek
W białku są aminokwasy aromatyczne, których pierścień ulega nitrowaniu; w glicynie pierścienia nie ma.

W minimalnym zestawie doświadczeń podstawy programowej:

  • 36.badanie odczynu wodnych roztworów: amin, acetamidu
  • 37.badanie obecności wiązań peptydowych w białkach (reakcja biuretowa)
  • 38.badanie działania różnych substancji (np. soli metali ciężkich, alkoholu) i wysokiej temperatury na roztwór białka
  • 39.badanie zachowania się białka w reakcji ksantoproteinowej

Pojęcia

aminy
Organiczne pochodne amoniaku, w których grupy węglowodorowe zastępują jeden, dwa albo trzy atomy wodoru; o rzędowości decyduje liczba tych grup przy atomie azotu.
aminokwasy białkowe
α-Aminokwasy, z których zbudowane są białka; mają grupę aminową i karboksylową przy jednym atomie węgla i należą do szeregu konfiguracyjnego L.
jon obojnaczy
Cząsteczka aminokwasu z grupą NHX3X+\ce{NH3+} i grupą COOX−\ce{COO-}, o wypadkowym ładunku zero; przeważa w roztworze o pH bliskim punktowi izoelektrycznemu.
szereg konfiguracyjny L
Aminokwasy białkowe należą do niego: w projekcji Fischera, z grupą karboksylową u góry, grupa aminowa przy atomie węgla α stoi po lewej stronie.
wiązanie peptydowe
Wiązanie −CO−NHX−\ce{-CO-NH-} łączące reszty aminokwasów, powstające z grupy karboksylowej jednego i grupy aminowej drugiego aminokwasu z odłączeniem wody.
tripeptyd
Peptyd zbudowany z trzech reszt aminokwasów, połączonych dwoma wiązaniami peptydowymi; ma jeden N-koniec i jeden C-koniec.
denaturacja białek
Nieodwracalna utrata struktury drugo- i trzeciorzędowej białka, wywołana np. solami metali ciężkich albo wysoką temperaturą; wiązania peptydowe zostają nienaruszone.
wysalanie białek
Odwracalne strącanie białka z roztworu stężonym roztworem soli metalu lekkiego; po dodaniu wody osad się rozpuszcza, bo struktura białka nie została zniszczona.
reakcja biuretowa
Próba na wiązania peptydowe: z jonami miedzi(II) w środowisku zasadowym białko daje fioletowe zabarwienie.
reakcja ksantoproteinowa
Próba na aminokwasy aromatyczne w białku: po ogrzaniu ze stężonym roztworem HNOX3\ce{HNO3} białko zabarwia się na żółto.
mostek disiarczkowy
Wiązanie −S−SX−\ce{-S-S-} między resztami cysteiny, które utrzymuje strukturę trzeciorzędową białka.

Zadanie z matury

źródło: CKE
Prawdziwe zadanie z arkusza CKE, słowo w słowo, z materiałem źródłowym. Rozwiąż je, zanim zajrzysz do wyjaśnienia.
Zadanie z arkusza CKEmatura

Matura 2023, chemia (poziom rozszerzony), zadanie 31.2

Zadanie 31.2. (0–1)

Do zakwaszonego roztworu alaniny dodawano kroplami wodny roztwór wodorotlenku sodu i mierzono pH mieszaniny reakcyjnej. Na poniższym wykresie zilustrowano zależność pH mieszaniny od objętości dodanego roztworu wodorotlenku sodu (w jednostkach umownych).Aminokwasy w roztworach wodnych istnieją głównie w formie jonów. W roztworach o niskim pH cząsteczka aminokwasu jest protonowana. W pewnym zakresie pH dominującą formą jest jon obojnaczy. W roztworach o wysokim pH cząsteczka aminokwasu traci proton. W punkcie oznaczonym na wykresie numerem I alanina jest mieszaniną formy protonowanej i jonu obojnaczego w stosunku molowym 1 : 1, a w punkcie oznaczonym na wykresie numerem III ten aminokwas jest mieszaniną jonu obojnaczego i formy zdeprotonowanej w stosunku molowym 1 : 1. Na podstawie: J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2005. Spośród poniższych wzorów form alaniny wybierz i zaznacz wzory tych, które obecne są w roztworze o wartości pH odpowiadającej punktowi III, zaznaczonemu na wykresie.
00,511,522,502468101214Objętość roztworu NaOHpHIIIIII

Wybierz maksymalnie 3

Źródło: CKE, egzamin maturalny 2023, chemia, poziom rozszerzony (arkusz MCHP-⁠R0-⁠100-⁠2305), zadanie 31.2. Rozwiązanie — według zasad oceniania CKE. · Arkusz na stronie CKE

Sprawdź się

sprawdzisz od razu
Zaznacz lub wpisz odpowiedź i sprawdź ją od razu: pod zadaniem zobaczysz wyjaśnienie. Jak ocenia CKE: w zadaniu obliczeniowym liczy się metoda, wynik z jednostką i poprawne zaokrąglenie — zwykle do trzech cyfr znaczących. Równanie reakcji musi być zapisane w formie, o którą prosi polecenie (cząsteczkowej, jonowej albo jonowej skróconej), z poprawnymi współczynnikami.
zadanie Kleksy

Zadanie 1. (0–1)

Dokończ zdanie. Wybierz właściwą odpowiedź spośród podanych. Masy molowe aminokwasów wynoszą: Val – 117 g⋅mol−1117\ \mathrm{g \cdot mol^{-1}}, Gly – 75 g⋅mol−175\ \mathrm{g \cdot mol^{-1}}, Ser – 105 g⋅mol−1105\ \mathrm{g \cdot mol^{-1}}. Przyjmij MHX2O=18 g⋅mol−1M_{\ce{H2O}} = 18\ \mathrm{g \cdot mol^{-1}}. Masa molowa tripeptydu zbudowanego z jednej reszty każdego z nich wynosi

Zadanie przygotowane do tej strony – wyjaśnienie Kleksy.

zadanie Kleksy

Zadanie 2. (0–1)

Dla białek prawdziwe jest stwierdzenie, że Oceń prawdziwość zdań. Wybierz P, jeśli zdanie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.
denaturacja białka pod wpływem wysokiej temperatury zrywa wiązania peptydowe w łańcuchu.
mostki disiarczkowe, które stabilizują strukturę trzeciorzędową, powstają między resztami cysteiny.

Zadanie przygotowane do tej strony – wyjaśnienie Kleksy.

zadanie Kleksy

Zadanie 3. (0–1)

Dokończ zdanie. Wybierz odpowiedź A albo B oraz odpowiedź 1. albo 2.
Odczyn wodnego roztworu chlorku metyloamoniowego jest ponieważ

Zadanie przygotowane do tej strony – wyjaśnienie Kleksy.

zadanie Kleksy

Zadanie 4. (0–1)

Napisz wzór kationu, który powstaje w reakcji trimetyloaminy z kwasem solnym.

Zadanie przygotowane do tej strony – wyjaśnienie Kleksy.

Więcej zadań: rozwiąż za darmo cały arkusz CKE z maja 2026 roku

Częste pomyłki

tu najłatwiej stracić punkt
  • Rzędowość aminy liczona z atomu węgla. Liczy się liczba grup węglowodorowych przy azocie, więc izopropyloamina (CHX3)X2CH−NHX2\ce{(CH3)2CH-NH2} jest pierwszorzędowa, choć jej atom węgla przy azocie jest drugorzędowy.
  • Przekonanie, że im więcej grup metylowych przy azocie, tym mocniejsza zasada. Tablice pokazują co innego: trimetyloamina ma KbK_{\mathrm{b}} ponad ośmiokrotnie mniejszą niż dimetyloamina. Mocy zasady nie zgadujesz, tylko odczytujesz z tablic.
  • Zapis aminokwasu w wodzie jako R−CH(NHX2)−COOH\ce{R-CH(NH2)-COOH}. W roztworze przeważa jon obojnaczy z grupami NHX3X+\ce{NH3+} i COOX−\ce{COO-}, a kation albo anion tylko wtedy, gdy pH leży daleko od punktu izoelektrycznego.
  • Masa peptydu liczona przez odjęcie tylu cząsteczek wody, ile jest reszt. Wiązań peptydowych jest o jedno mniej niż reszt, więc odejmujesz n−1n - 1 cząsteczek wody.
  • Pomylenie prób na białka. Reakcja biuretowa wykrywa wiązania peptydowe i daje fiolet, a ksantoproteinowa pierścienie aromatyczne i daje żółć.

Zapamiętaj

  • Rzędowość aminy to liczba grup węglowodorowych przy azocie; wolna para azotu odpowiada za zasadowość.
  • Większe KbK_{\mathrm{b}} oznacza mocniejszą zasadę; anilina jest zasadą znacznie słabszą od amoniaku.
  • W wodzie aminokwas jest jonem obojnaczym; poniżej pI przeważa ładunek dodatni, powyżej ujemny.
  • Peptyd z nn reszt ma n−1n - 1 wiązań peptydowych; przy obliczaniu jego masy molowej od sumy mas aminokwasów odejmujesz (n−1)⋅18(n - 1) \cdot 18 g · mol⁻¹.
  • Denaturacja jest nieodwracalna, wysalanie odwracalne.
  • Biuret: wiązania peptydowe, fiolet. Ksantoproteinowa: pierścienie aromatyczne, żółć.

Pytania i odpowiedzi

  1. 1.Dlaczego anilina jest znacznie słabszą zasadą od amoniaku?+
    Odp.:Zasadowość amin zależy od tego, jak łatwo wolna para elektronowa azotu przyjmuje proton. W anilinie ta para oddziałuje z elektronami pierścienia benzenowego i jest częściowo od azotu odciągnięta, więc proton chwyta ją trudniej. Tablice podają dla aniliny Kb=K_{\mathrm{b}} ={}7,41⋅10−10 7{,}41 \cdot 10^{-10}, dla amoniaku 1,78⋅10−51{,}78 \cdot 10^{-5}, czyli ponad dwadzieścia tysięcy razy więcej.
  2. 2.Czym jest jon obojnaczy i czy aminokwas w wodzie jest cząsteczką obojętną?+
    Odp.:Nie jest. W wodzie proton z grupy COOH\ce{COOH} przechodzi do grupy NHX2\ce{NH2} tej samej cząsteczki i powstaje jon obojnaczy: ma jednocześnie ładunek dodatni i ujemny, a ładunek wypadkowy zero. Na tym polega obojnaczość. Cząsteczka bez ładunków, R−CH(NHX2)−COOH\ce{R-CH(NH2)-COOH}, praktycznie nie występuje w roztworze wodnym.
  3. 3.Jak ustalić formę aminokwasu przy podanym pH?+
    Odp.:Odczytaj z tablic pKa\mathrm{p}K_{\mathrm{a}} jego grup. Poniżej pKa\mathrm{p}K_{\mathrm{a}} grupy karboksylowej przeważa kation z grupą COOH\ce{COOH}, powyżej pKa\mathrm{p}K_{\mathrm{a}} sprotonowanej grupy aminowej przeważa anion z grupą NHX2\ce{NH2}, a pomiędzy nimi jon obojnaczy. Przy pH równym pKa\mathrm{p}K_{\mathrm{a}} dwie sąsiednie formy są w stosunku 1 : 1.
  4. 4.Ile wiązań peptydowych ma peptyd zbudowany z pięciu reszt aminokwasów?+
    Odp.:Cztery. W łańcuchu liniowym reszty łączy po jednym wiązaniu między sąsiadami, więc wiązań jest o jedno mniej niż reszt. Tyle samo cząsteczek wody odłącza się podczas powstawania takiego peptydu i tyle samo ich przyłącza hydroliza całkowita. Cząsteczek aminokwasów po hydrolizie jest tyle, ile reszt, czyli pięć.
  5. 5.Czym różni się denaturacja białka od jego wysalania?+
    Odp.:Denaturacja niszczy strukturę drugo- i trzeciorzędową i jest nieodwracalna: białko nie wraca do poprzedniej postaci, choć jego wiązania peptydowe są nienaruszone. Wysalanie, np. stężonym roztworem chlorku sodu, tylko strąca białko z roztworu. Po dodaniu wody osad się rozpuszcza, bo struktura białka została zachowana.
  6. 6.Gdzie w tablicach znajdę dane o aminokwasach i aminach?+
    Odp.:W „Wybranych wzorach i stałych fizykochemicznych” wzory i punkty izoelektryczne aminokwasów białkowych są na stronach 6 i 7, stałe dysocjacji ich grup na stronie 8, a stałe dysocjacji zasadowej amin na stronie 9. Warto je przejrzeć przed egzaminem, żeby wiedzieć, czego szukać.

Zobacz też

Wszystkie tematy matury z chemii

Źródła

Serwis nie jest związany z Centralną Komisją Egzaminacyjną. Zadania oznaczone „CKE” pochodzą z arkuszy CKE; objaśnienia do nich i pozostałe zadania na stronie napisaliśmy sami.

Strona sprawdzona 31 października 2026.

Zadanie ostatnie.

Rozwiąż za darmo cały arkusz CKE z matury z chemii (poziom rozszerzony) z maja 2026 roku – 180 minut, jak na egzaminie. Po oddaniu zobaczysz wynik i to, w którym dziale tracisz punkty.